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P h e n y l -m a g n e s i u m b r o m i d u n d C y a n -a m e i s e n s a u r e -a t h y l e s t e r .
6 g (I Mol.) des Esters wurden in Ather gelost und dann zu einer Grignard-Losung aus 34 g (31/2 Mol.) Brom-benzol hinzugefiigt. Es trat eine sehr kraftige Reaktion ein; die Zersetzung des Produktes wurde in der iiblichen Weise vorgenommen und auch hier das Diphenyl mit Hilfe von Wasserdampf entfernt. Ausbeute an a-ma! aus rektifiziertem Alkohol umgelostem Produkt : 3 g; hexagonale Prismen vom Schmp. 161-162O, die sich rnit Hilfe der bei dem Produkt aus Oxamathan benutzten Reaktionen als T r i p h e n y l -c a r b i n o l charakterisieren lieBen.
241. H.
v. E u l e r und K. J o s e p h s o n : ober die Spezifitat der Hefe-und Darm-Peptidasen. (5. Mitteilung uber Peptidasenl)). [Aus d. Chern. Laborat. d. Univer3itat Stockholm ; (Eingegangen am 6. Mai 1927 ) Durch Studium der Angreifbarkeit verschiedener Derivate des einfachsten Substrates der P e p t i d a s e -W i r k u n g (Glycyl-glycin) durch das Erepsin atis Schweinedarm haben wir die Frage betr. der S p e z i f i t at des bei der Spaltung des Glycyl-glycins wirksamen Enzyms in Angriff genommen. Wir haben dabei den Versuch eingeleitet mit der Untersuchung der verschiedenen Ang r e i f b a r k e i t v o n S u b s t r a t e n , sowie mit dem Studium der H e m m u n g d e r E n z y m -W i r k u n g durch verschiedene Stoffe. Dadurch konnten wir Riickschliisse ziehen auf die Gruppen des Substrates und die Gruppen in dem Enzym, welche fur die Bindung eines einfachen Substrates rnit bekannter Konstitution in erster Linie verantwortlich sind. Aus unseren Versuchen schien uns die folgende SchluSfolgerung gezogen werden zu konnen: Die B i n d u n g e i n e s D i p e p t i d s (Glycyl-glycin) a n die P e p t i d a s e des S c h w e i n e d a r m s wird w e n i g s t e n s z u m Teil d u r c h die freie A m i n og r u p p e des S u b s t r a t e s v e r m i t t e l t , u n d die B i n d u n g dieser A m i n og r u p p e a n d a s E n z y m e r f o l g t rnit groBer W a h r s c h e i n l i c h k e i t a n c i n e r C a r b o n y l g r u p p e i n d e m E n z y m .
Piir diese Auffassung haben wir die folgenden experimentellen Befunde angefiihrt: Die S p a l t b a r k e i t des Glycyl-glycins wird a u f g e h o b e n bei Substitution in der freien Aminogruppe d u r c h E i n f i i h r u n g d e s Benzoylr e s t es z). Dabei verschwindet nicht nur die Spaltbarkeit durch die Peptidase, sondern die A f f i n i t a t zu dem Enzym wird gleichfalls aufgehoben, indem eine Hemmung der Glycyl-glycin-Spaltung bei Zusatz von Benzoyl-glycylglycin nicht eintritt. Ferner werden A c e t u r s a u r e und H i p p u r s a u r e von der Darm-Peptidase nicht gespalten oder gebunden. Dagegen hatten wir bei der optimalen Aciditat der Peptidase-Wirkung Hemmung durch G l y k o k o l l wie auch a -A l a n i n gefunden3). Die Hemmung durch die Aminosauren ist aber in hohem MaBe von der Aciditat bzw. Alkalinitat abhangig.