✍ Scribed by H. Beyer; K. Varga
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Bild 2 araphiaohe Ermittlung der thcorctischen MaximalgeschWindigkeit und der Michaelis-Konstante in Abhangigkcit vom pH-Wcrt nach einer Modifikation dcr Mcthode yon Lineweaver und Rurk [7] nnter Verwendung der in Bild 1 damestellten Ergcbnisse Bild 3 Graphisehe Ermittlung der Sttichiometric der Reaktion zwischen Enzym und Substrat nach Hofmann und G4intherberg. Ansata: 2 m l Borsilurepuffer, pH 9,4, + 1 ml Substrat + 1 ml Maiskeimhomogenat;Inkubation30min, 37°C; + 1 m l 40%ige (w/v) Trichlorcsslgsllurc. Anstieg tg a = 1,08
AUS diesen Tatsachen liiBt sich fur die Spaltung von ~-A l a -PAP-amid durch proteolytische Enzyme der Maiskeimhomogenate vorerst eine Zwei-Schritt-Reaktion im Sinne des Michaelis-Henten-Schemas postulieren, also mit der mutmal3lichen Bildung einer Enzym-Substrat-Zwischenverbindung, deren Zerfall in Enzym und Spaltprodukte die Geschwindigkeit der Gesamtreaktion bestimmt. Es gilt die Bedingung
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