Eingegangen am 29. Marz 1957 a-Benzochinon, das noch in groBer Verdunnung die Brenzcatechin-Oxydase (wahrscheinlich durch Abfangen erforderlicher Sulfhydrylgruppen) hemmt, wird von dem Enzym nur insoweit angegriffen und zu cis&-Muconsaure aufgespalten, als seine Disproportionierung in waRriger Losung zu Brenzcatechin (und Huminsaure) voranschreitet. Als Zwischenprodukt konnte o-Benzochinon im Enzymsystem nicht nachgewiesen werden. Freies oder enzymatisch (aus Glucose + Glucose-Oxydase) gebildetes Wasserstoffperoxyd hatte keinen Ein-flul3 auf das Enzym. -Bei der Oxydation von o-Benzochinon in vitro mit wasserfreiem HzO2 in Chloroform werden erhalten: 5-15 % krist. cis&-Muconsaure (wahrscheinlich uber ein nicht isolierbares labiles Hydroperoxyd), 15 % eines krist., in Losung instabilen Hydroperoxyds (C,5H604)2, dessen Umlagerung keine Muconsaure liefert, und 20-25 % einer krist. Tetracarbonsaure C12H 1604, die durch ihren Tetrabenzhydrylester und ein Tetrahydro-Derivat charakterisiert wurde.
Brenzcatechin-Oxydase (Pyrocatechase), ein Enzyrn, das in Pseudomonas *), Micrococcus urea 3) und wohl auch in Vibrio-und Oospora-Arten 4, 5 ) vorkommt, katalysiert in Gegenwart von Fez@ -1onen 6 ) und SH-Verbindungen 7) die oxydative Sprengung von Brenzcatechin zu cis&-Muconslure unter Verbrauch von 1 Mol Sauerstoff. Hochgereinigte, dialysierte Enzyrn-Prlparate sollen zur Aktivierung nicht Fez@ -Ionen, sondern Vitamin BIZ, Folsaure, Adenylsaure, Ascorbinsgure und Glutathion benirtigen 8). 0. HAYAISHI zeigte, daD Brenzcatechin-Oxydase keine Dehydrogenase sondern eine Oxygenase ist und daR schwerer Sauerstoff direkt in das Substrat (I) eingebaut und zu symmetrisch markierter cis,cis-Muconsaure (IIa)
1 Diese Arbeit ist H. Wieland, dem Pionier der Erforschung biochemischer Oxydationsmechanismen, zum achtzigsten Geburtstag in Verehrung gewidmet.