Untersuchungen über Hämovanadin, VII1). Beziehungen zwischen vanadin, organischem Komplexbildner und Protein im Hämolysat von Phallusia mamillata Cuvier
✍ Scribed by Bielig, Hans-Joachim ;Dell, Hans-Dieter ;Möllinger, Heinz ;Rüdiger, Wolfhart
- Publisher
- Wiley (John Wiley & Sons)
- Year
- 1963
- Weight
- 726 KB
- Volume
- 662
- Category
- Article
- ISSN
- 0074-4617
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✦ Synopsis
Eingegangen am 20. Februar 1963 Untersucht wird das Verhalten des Braunroten Hamovanadins im Hamolysat (HENZE-LoSUng, p H 2.5) aus den Vanadocyten der Ascidie Phallusia mamihta CWIER bei der Dialyse, im elektrischen Feld und wahrend der Sedimentation in der Ultrazentrifuge. Das Absorptionsspektrum wird bei verschiedenen pH-Werten mit den Spektren von Vanadin(II1)-Komplexen sowie mit dem System aus Vanadocyten-Protein und Disulfato-vanadin(II1)-saure im Lichte der Ligandenfeld-Theorie verglichen. Die bei der Sedimentation einheitlich wandernde spezifische Protein-Komponente (S2,y = 3.7'10-13 Sek.) liegt in der HENZE-LoSUng wahrscheinlich als hellgrunes Proteinium-vanadin(II1)-Kation ( A , , , = 430, 605 my; log Ei : m = 1.80, 1.17) vor. Die braune Farbe wird durch das schwache Komplex-Anion [V(SO&L]38 (L = 4-zahniger, organischer Ligand) bestimmt (Stabilitatskonstante log K = 1.88; Amax = 425 mp, log E; : m > = 2.37 bei p H 2.5). Die undissoziierte Form findet sich zu 7 % im Gleichgewicht mit ihren Dissoziationsprodukten [V(H20)#@, Sulfat und organischem Liganden. Die N-haltige, komplexbildende Gruppe (L) wandert bei pH 2.5, aus diesem Gleichgewicht heraus, in protonierter Form langsam kathodisch. Sie durchdringt die Dialysemembran in konstantem Verhaltnis rnit dem Vanadin und ist durch das Absorptionsmaximum bei 300 m y (log E& = 3.87, p H 2.5) charakterisiert.