Untersuchungen des magnetischen Zirkulardichroismus, XXIV1) Kinetische Untersuchungen der Tryptophanoxidation in Proteinen

✍ Scribed by Eckstein, Heiner ;Barth, Günter ;Linder, Robert E. ;Bunnenberg, Edward ;Djerassi, Carl

• Publisher: Wiley (John Wiley & Sons)
• Year: 1974
• Weight: 335 KB
• Volume: 1974
• Category: Article
• ISSN: 0074-4617
• DOI: 10.1002/jlac.197419740614

✦ Synopsis

Abstract

Die Oxidation von Tryptophan mit Wasserstoffperoxid wurde an Hand des Intensitätsabfalls des positiven B‐Terms des magnetischen Zirkulardichroismus bei 290–292 nm kinetisch verfolgt. In erster Näherung ist die Reaktion erster Ordnung in Bezug auf Tryptophan. – Während der Reaktion werden mehrere Produkte gebildet; das Hauptprodukt entsteht durch oxidative Spaltung der 2,3‐Doppelbindung des Indolrings. Die Reaktionskonstanten für die Oxidation von Lysozym und Chymotrypsinogen A sind wesentlich kleiner als die der Oxidation von freiem Tryptophan. Nur am Beispiel des Lysozyms war es möglich, Tryptophanreste mit verschiedener Reaktivität zu unterscheiden: Ein Tryptophanrest reagiert wesentlich schneller als die restlichen fünf. Mit Hilfe des natürlichen Zirkulardichroismus wurde gefunden, daß nach 90proz. Oxidation des Tryptophans im Lysozym der α‐Helixanteil um 40% Vermindert ist. Dies deutet darauf hin, daß die Tertiärstruktur des Proteins teilweise zerstört wurde.