Im 7. Band der ,,Enzymes" [l]
werden die Flavin-und Pyridinnucleotid-Enzyme --die eigentlichen Dehydrogenasenbesprochen. Der nachste Band sol1 rnit den sauerstoff-aktivierenden Oxydasen und Oxygenasen das Werk abschlieBen. Aber im Vorwort dieses Bandes wird man bereits vorsorglich darauf vorbereitet, daR die rasche Entwicklung derBiochemie uber den Plan des Werkes hinweggegangen ist und daher Ergiinzungsbiinde erwogen werden, die das Ganze auf einem zeitgemaoen Stand halten sollen. Die Herausgeber haben bei den bisherigen sieben Banden so vie1 Geschick in der Auswahl der Mitarbeiter und so vie1 Autoritat in der Redaktion bewiesen, daB man hoffentlich nicht fur die Einheitlichkeit der Darstellung und die Straffheit des Gesamtplans zu furchten braucht. Anderenfalls sollte man ein gewisses Veralten ruhig in Kauf nehmen. Vor knapp 30 Jahren wurden die ersten Dehydrogenasen isoliert und ihre Coenzyme chemisch aufgeklart. Die seitdem erkannte erstaunliche Vielfalt der Nicotinamid-und Flavin-Coenzym-katalysierten Reaktionen driickt sich jetzt darin aus, daB den nach diesem Prinzip arbeitenden Enzymen ein ganzer Band dieses Handbuchs gewidmet wird. Dabei ist die Besprechung in bewahrter Weise auf solche Enzyme beschrankt, uber deren molekulare Eigenschaften und chemische Reak-I tionsweise genugend Kenntnisse bereitliegen. Dadurch bleibt aber leiderin den einzelnen Abschnitten in verschiedenem Unifangvieles unberucksichtigt, das zur aktuellen Forschung gehort. Diese Saturiertheit ist eigentlich die hauptsachliche Schwiche des Werks, und es 1iiBt sich nicht leugnen, daB der alte ,,Sumner-Myrback" mehr Anregungen gab. Die Cofaktoren wurden in vorhergehenden Banden besprochen; dort wurden auch die moglichen Verallgemeinerungen in chernischem Verhalten und katalytischer Funktion gemacht. In vielen Fallen bleibt aber der biologische Sinn einer Reaktion unklar : Was tut Xanthin-Oxydase oder D-Aminosiiure-Oxydase in der Zelle und was ist das eigentliche Substrat der Alkohol-Dehydrogenase ? Dabei ist gerade dieses Enzym so eingehend in seiner Kinetik untersucht, wie sonst keines, und die neuesten Ergebnisse Theorelk, der auch den entsprechenden Abschnitt abgefaBt hat, lassen hoffen, daB die Aufkllrung der aktiven Proteinkonformation an diesem Enzym und seinen Ternirkomplexen gelingen wird. Auch an anderen Enzymen dieses Bandes wurden grundlegende biochemische Probleme erkannt und geklart, z. B. die Umwandlung von Stoffwechselenergie in energiereiches Phosphat bei der Triosephosphat-Dehydrogenase oder das Zusammenspiel mehrerer Cofermente in der Oxydation der a-Ketosauren, die ausgezeichnet dargestellt werden. In anderen Fallen sind die Einzelheiten -teils durch die feste Bindung zwischen Enzymprotein und Cofaktor bedingt -wesentlich schwerer zu durchleuchten. Beispiel dafur ist der Elektronentransport in verschiedenen Flavoproteinen. Stets aber ist die Darstellung klar; die Abschnitte enthalten eine wohlgeordnete Fulle von Informationen und Daten und sind doch gleichzeitig noch gut