Das Titelbild zeigt je ein Beispiel f¸r einen Cu 2 (m-O) 2 -und Fe 2 (m-O) 2 -Komplex mit dem rautenfˆrmigen M 2 (m-O) 2 -Kern sowie ein Multimetallenzym (Hydroxylase-Baustein der Methan-Monooxygenase, im Hintergrund), das nicht zur Gruppe der H‰m-Proteine gehˆrt. Obwohl solche rautenfˆrmigen M 2 (m-O) 2 -Kerne bei mehrwertigen Mangankomplexen schon l‰nger bekannt sind, wurden sie erst k¸rzlich bei synthetischen Kupfer-und Eisenkomplexen nachgewiesen. Trotz unterschiedlicher Elektronenstrukturen, die durch experimentelle und theoretische Untersuchungen best‰tigt wurden, zeigen Cu 2 (m-O) 2 -und Fe 2 (m-O) 2 -Kerne analoge kovalente Metall-Oxo-Bindungen und eine ‰hnliche Neigung zum Abstrahieren von Wasserstoffatomen bei Substraten. Die Kenntnisse ¸ber die Biokatalyse wurden durch die Isolierung und die umfassende Charakterisierung der Cu 2 (m-O) 2 -und Fe 2 (m-O) 2 -Komplexe wesentlich erweitert. Insbesondere haben die Untersuchungsergebnisse zur Entwicklung neuer mechanistischer Vorstellungen gef¸hrt, wie Nichth‰m-Multimetallenzyme, z. B. Methan-Monooxygenase, Fetts‰ure-Desaturase und Tyrosinase, Disauerstoffmolek¸le aktivieren und damit viele unterschiedliche organische Umwandlungen katalysieren. Weitere Einzelheiten erfahren Sie im Aufsatz von L. Que, Jr. und W. B. Tolman auf Seite 1160 ff.