Synthese von Heptapeptid-Derivaten mit der Insulinsequenz B 14–20

✍ Scribed by Kinoshita, Mitsuhiro ;Klostermeyer, Henning

• Publisher: Wiley (John Wiley & Sons)
• Year: 1966
• Weight: 465 KB
• Volume: 696
• Category: Article
• ISSN: 0074-4617
• DOI: 10.1002/jlac.19666960124

✦ Synopsis

Aus dem Deutschen Wollforschungsinstitut an der Technischen Hochschule Aachen Eingegangen am 28. Dezember 1965 Die Peptidderivate Z-Ala-Leu-Tyr(Bu')-Leu-Val-Cys(Bz1)-Gly-OMe * * *) und Tri-Ala-Leu-Tyr(But)-Leu-Val-Cys(Bz1)-Gly, deren Aminosaurefolge der Insulinsequenz B 14-20 entspricht, wurden durch Kondensation der entsprechenden Tripeptid-azid-Derivate rnit S-benzylierten Tetrapeptid-Derivaten aufgebaut. Bei den Azidsynthesen rnit Tyrosin-tert.-butylathern wurde keine Kernnitrierung am Tyrosin beobachtet. Ala-Leu-Tyr(But)-Leu-Val-Cys(Bz1)-Gly wurde aus dem tritylierten Heptapeptid-Derivat durch selektive Abspaltung der N-Schutzgruppe rnit verdiinnter Essigsaure erhalten.

Heptapeptid-Derivate rnit der Sequenz B 14-20 des Insdins wurden bereits mehrfach dargestellt 1-4). Dabei lag die phenolische Hydroxylgruppe des Tyrosinrestes in der Position B 16 ungeschiitzt vor. Fur die Synthese der B-Kette des Tnsulins sind diese Peptide zwar verwendbar %6), wegen ihrer Schwerloslichkeit aber nicht zweck-rnaBig2.7). Wir verwendeten daher bei der Neusynthese der Insulinsequenz B 14-20 Ioslichkeitsvermittelnde Schutzgruppen.