Synthese, Kristall- und Molekülstruktur von Boc-Pro-ΔPhe-Ala-ΔPhe-Ala-OMe, einem Pentapeptid mit ungewöhnlicher ß-Turn-Bandstruktur

✍ Scribed by Tapas Kumar Mal; Prof. Virander Singh Chauhan; Kanagalaghatta Ramabhatta Rajashankar; Prof. Suryanarayanarao Ramakumar

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 1994
• Tongue: English
• Weight: 399 KB
• Volume: 106
• Category: Article
• ISSN: 0044-8249
• DOI: 10.1002/ange.19941060924

✦ Synopsis

Weder eine Helix‐ noch eine spiralartige β‐Turn‐Bandstruktur, sondern ein ebenes β‐Turn‐Band ‐ man könnte von einem β‐Turn‐Brett sprechen ‐ bildet die Titelverbindung. Peptide mit 2,3‐Didehydroaminosäureresten (α,β‐Didehydroaminosäureresten) wie Dehydrophenylalanin (ΔPhe) sind als Modellverbindungen für das Studium von Struktur‐Wirkungs‐Beziehungen von großem Interesse, da die Dehydroaminosäuren die Konformation und den enzymatischen Abbau von Peptiden stark beeinflussen. Aufschlußreich ist der Vergleich der Struktur der Titelverbindung mit der entsprechender Aib‐enthaltender Peptide.