Aus dern Deutschen Wollforschungsinstitut an der Technischen Hochschule Aachen Eingegangen am 27. Juli 1965 Das C-terminale Dekapeptid (B 21 -30) der Humaninsulin-B-Kette wurde als geschutztes Derivat (Benzyloxycarbonyl-L-glutamyl-y-tert.butylester -wtosyl-L-arginyl-glycyl-L-phenylalanyl-L-phenylalanyl-~-tyrosyl-L-threonyl-~-prolyl-E -tosyl-L-lysyl-0tert.butyl-L-threonintert. -butylester) dargestellt . Die B-Kette des Hurnaninsulins unterscheidet sich von der des Schafes nur durch den carboxylendstandigen Aminosaurerest. Wahrend das menschliche Hormon in Position B 30 Threonin enthalt 11, findet man beim Schaf, Rind und bei vielen anderen Saugetieren an dieser Stelle Alanin. Die Schaf (Rinder)-insulin-B-Kette wurde bereits mehrmals synthetisiertz-4). Dabei erwies sich die Position B 20 (Glycin) als gunstige Kupplungsstelle zur racemisierungsfreien Kondensation. Fur das zu dieser Synthese benutzte Kettenbruchstuck B 21 -30 (mit endstandigem Alanin) ist eine Reihe von Darstellungsweisen bekannts-9). Die in dieser Arbeit beschriebene Synthese eines geschutzten Dekapeptids mit der Sequenz B 21 -30 des Humaninsulins folgt einem von Schnabel7) ausgearbeiteten Weg (vgl. das Syntheseschema). Wahrend jedoch die von Schnabel beschriebenen Peptidderivate mit endstandigem Alanin durchweg gut kristallisieren, konnten die hier