Endo-Polygalakturonase (EC 3.2.1.15.) aus Aspergillus spec. wird durch kovalente Bindung an unlosliche Tragermaterialien (SEPHAROSE, Cellulosepulver, makroporoses Glas und nichtporose Ballotinis) hinsichtlich ihrer Spaltungsweise und ihrer Wechselwirkung mit pflanzeneigenen Pektinaseinhibitoren (griine Bohne und Gurke) wesentlich verandert. Wahrend beim lcslichen Enzym ein Substratumsatz von 2% zu einem 500/bigen Viskosititsverlust von Citruspektinsaure fiihrt, steigt der vergleichbare Substratumsatz bei den untersuchten Polygalakturonase-Tragerkomplexen scheinbar unabhangig von den Tragereigenschaften und den Bindungsarten des Enzyms zunachst auf ein Niveau von etwa 1076 an. Der weiterhin festgestellte hohere Substratumsatz von 15% bzw. zoyo beim 5o%igen Viskositatsverlust ist demgegeniiber eindeutig trsgerbezogen und korreliert direkt mit der spezifischen Aktivitat der Polygalakturonase-Tragerkomplexe. Unter den Bedingungen der kovalenten Bindung werden im Gegensatz zum loslichen Enzym bereits in der Anfangsphase der Hydrolyse von Pektinsaure vermehrt niedere oligomere Galakturonsauren im Sinne eines Exo-Mechanismus oder einer Mehrfachspaltung (multiple attack) freigesetzt. In der Endphase kommt es unabhangig vom Losungszustand des Enzyms neben Mono-und Di-Galakturonsaure zu einer Anreicherung von Tri-Galakturonslure. AuOerdem wird festgestellt, daO die bereits mitgeteilte ausgepragte Hemmung der Ioslichen Endo-Polygalakturonase durch die ausgewiihlten Pektinaseinhibitoren im Zustand der kovalenten Bindung des Enzyms an die unloslichen Trager graduell zuriickgeht. Fur den Einsatz im immobilisierten Zustand sind bisher die pektinolytischen Enzyme Polygalakturonase (EC 3.2.1.15.) [I-31, Pektinesterase (EC 3.1.1.11.) [2, 41 und Pektinlyase (EC, 4.2.2.10.) f5] von Interesse. Im Vordergrund steht ihre mehrfache Anwendung in Enzymreaktoren zur Darstellung von Oligogalakturonsauren [I] und zur Untersuchung der kontinuierlichen Klarung bzw. Depektinisierung von Fruchtsaften zur Konzentratherstellung [ 2 -5 ] .