Nr. 10 1967
by procrdures including ammonium sulfate fractionation, acrinol treatment and chromatographies on DEAE-cellulose column. One of the purified enzymes, Fraction 1, had higher activity toward glucose-6-phosphate than toward @-glycerophosphate which is a general substrate for phosphatase. Activities of Fractions 2 and 3 toward glucose-6-phosphate were lower than toward P-glycerophosphate. Fraction 1 was stable between pH 2 and pH 6, and was more stable against heat than the glucose-6-phosphatase obtained from liver by S W A K S O ~. Die Wirkung von Phosphatase auf Phosphat in Kartoffelstarke I. Reinigung u n d Eigenschaften voii Phosphatase aus Aspergillus awamori var. kawachii. Zusammen fassung Aus einem Rohenzympraparat, das aus dem Filtrat einer Weizenkleie-Kultur von A s p e r g i l l u s azaamori var. La w a c h i i gewonnen wurde, wurden drei verschiedene Phosphatase-Typen isoliert. Zur Isolierung wurden unter underem eine Ammoniumsulfat-Fraktionierung, eine Acrinolbehandlung sowie chromatographhische Trennungen, a n einer DEA E -Cellulose-h'uule vorgenommen. Eins der gereinigterb Enzyme, die Frakt%on 1. besap gegenlber Glucose-6-phosphat eine hohere A kti'uitat als gegenuber &Glycerin phosphat, welches ein allgemeines Substrat f u r Phosphatase darstellt. Dk Aktivitaten der Fraktionen 2 und 3 gegeniiber Glucose-6phosphat waren geringer als gegeniiber 8-Glycerinphosphat. Die Fraktion 1 war stabil rwischen p H 2 und 6 und war hitzestabiler als die von S w a n s o n aus Leber erhaltene Glucose-fi-phosphatase. L'Effet d e la Phosphatase sur le Phosphate dam la FBcule d e Pomme d e Terre. I. Purification e t PropriktBs d e la Phosphatase d e 1'Origine Aspergillus awamori var. kawachii. Re'sume' Trois dif fe'rents types de phosphatase ont Ctd isole's d'une pre'paration enzymatique provenant d'un filtrat d'A s p e r g i 11 us a wa m o r i var. k a w a ch i i d'une culture de sons de ble'. L'isolenaent a e'te' re'alise' entre autre pur fractionnement 6ur sulfatr d'atnmonium, par traitenirnt il l'acrinol et par chromatographie sur colonne de cellulose DEAE. Une de ces enzymes purifie'es, c'est b dire la fraction 1 avait une actiuite' plus forte uis-a-ui~s du glucose-6-phosphate, que uis-&-uis du ,!I-glycerophosphate ce qui est norrnalement la substrat pour le phosphatase. Les activitbs des fractions 2 et 3 vis-u-vis du glucose-&phosphate dtaient plus faibles que celles uis-b- vis d u 0-glucerophosphate. L a fraction 1 uvait un p H cornpris entre 2 et 6 et e'tait plus stable oia-&-vis de la chaleur que le glucose-6-phosphate du joie obtenu par S w a n s o n . Keftvences