„Rolling Loop Scan”: Aufbau von Bibliotheken aus Peptiden, die bioaktive Konformationen oder lokale Faltungen von Peptiden und Proteinen imitieren, durch Ringschlußmetathese
✍ Scribed by John F. Reichwein; Bas Wels; John A. W. Kruijtzer; Cees Versluis; Rob M. J. Liskamp
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1999
- Tongue
- English
- Weight
- 158 KB
- Volume
- 111
- Category
- Article
- ISSN
- 0044-8249
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✦ Synopsis
Die Natur hat viele faszinierende und elegante Wege gefunden, um die Beweglichkeit von Peptiden und Proteinen zu verringern und damit deren Bindungsaffinität und -selektivität zu erhöhen. Abgesehen von der Gröûe eines Peptids oder Proteins ist die Flexibilitätsminderung durch Disulfidbrücken das wahrscheinlich bekannteste Mittel, um die Gestalt zu kontrollieren. [1] Noch anspruchsvollere Mittel, gegeben (um konstante Indikator-und Wirtkonzentrationen aufrechtzuerhalten). Zwischen 5 und 50 mL dieser Lösung wurden dann zu 1 mL des Sensor-Ensembles gegeben. Jeder Wert wurde aus vier Messungen gemittelt.
NMR-Bestimmung von Tartrat/Malat: 50 mL des Getränks wurden mit Natronlauge auf pH 7.35 eingestellt und das Wasser durch Gefriertrocknung entfernt. Der Rückstand wurde in 5 mL D 2 O gelöst und das Volumen mit D 2 O auf 10 mL gebracht. Die interne Referenzlösung wurde hergestellt, indem 0.5 mL Dichloressigsäure in D 2 O gelöst wurden, der pH mit NaOD auf 7.35 eingestellt und das Volumen auf 10 mL gebracht wurde. 800 mL D 2 O wurden in einem NMR-Röhrchen mit 100 mL der Dichloressigsäure-Lösung und zwischen 100 und 300 mL der Getränkelösung vermischt. Die Fläche unter dem Dichloressigsäure-Signal wurde zu den Flächen unter den Malat-und Tartrat-Signalen ins Verhältnis gesetzt und daraus die Konzentrationen berechnet.