Proteingewinnung unter Einsatz von komplexbildenden Stoffen. 2. Mitt. Zur Bildung unlöslicher Komplexe zwischen Sonnenblumenalbuminen und Alginat bzw. Pektin
✍ Scribed by Schwenke, K. D. ;Kracht, E. ;Mieth, G. ;Freimuth, U.
- Book ID
- 102840731
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1977
- Tongue
- English
- Weight
- 510 KB
- Volume
- 21
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Abstract
Es wird die Bildung unlöslicher Komplexe aus Sonnenblumensamen‐Albumin und Alginat bzw. Pektin mit Hilfe der Trübungstitration sowie über die Bestimmung der Proteinfällbarkeit untersucht.
Die auf elektrostatischer Wechselwirkung beruhende Komplexbildung ist eine Funktion des pH‐Wertes und des Protein‐Polyanionen‐Verhältnisses und wird dementsprechend durch den Neutralsalzgehalt der Lösungen beeinflußt.
Eine Ausfällung von 90% oder mehr des gelösten Proteins gelingt bei einem Fällungsmittelanteil von 20%. Ein Natriumchloridgehalt von 0,6% erniedrigt die Fällbarkeit durch Alginat auf 74%; im Falle des Pektins werden in Gegenwart von 0,3% Natriumchlorid noch maximal 55% des Proteins gefällt.
Die Unterschiede in der Stärke der Albumin‐Alginat‐und Albumin‐Pektin‐Komplexe drücken sich weiterhin im Farbstoffbindungsvermögen aus. Albumin‐Pektin‐Komplexe binden die gleiche Menge Amidoschwarz wie das freie Protein, Albumin‐Alginat‐Komplexe zeigen dagegen infolge der stärkeren Bindung des Proteins an das Polyanion ein herabgesetztes Farbstoffbindungsvermögen.
Die mittels Trübungstitration an Modellsystemen erhaltenen Ergebnisse lassen sich prinzipiell auf die Fällung von Albuminen aus Proteinextrakten übertragen.
Die Trübungstitration der Albumin‐Alginat‐und ‐Pektin‐Komplexe liefert — der Heterogenität des Proteins entsprechend — zwei Maxima.