Peptidkonformationen, 41. Eine ungewöhnliche Konformation des cyclischen Pentapeptids cyclo(-Pro-Pro-Phe-Phe-Gly-) in DMSO
✍ Scribed by Kessler, Horst ;Müller, Arndt
- Book ID
- 102902786
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1986
- Tongue
- English
- Weight
- 971 KB
- Volume
- 1986
- Category
- Article
- ISSN
- 0947-3440
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✦ Synopsis
Eingegangen am 2. April 1986
Die Titelverbindung 1 wurde auf zwei verschiedenen Synthesewegen durch Cyclisierung zwischen Gly' und Pro' bzw. zwischen Phe4 und Gly' erhalten. 'H-, "Cund "N-NMRspektroskopische Untersuchungen in DMSO zeigen, daD das Peptidgeriist eine einzige Konformation bevorzugt. Aus der Temperaturabhangrgkeit der chemischen Verschiebung der NH-Signale sowie deren Veranderung bei Zugabe von Chloroform wird auf nur ein intramolekular orientiertes Amidproton, namlich das NH-Proton des Glycins, geschlossen. Die chemischen Verschiebungen der pund y-Prolinkohlenstoffe zeigen, daD beide Xaa -Pro-Amidbindungen cis-konfiguriert sind. Die Interpretation der Protonenabstande, ermittelt durch ein-und zweidimensionale NOE-Messungen, in Verbindung mit NH-C,H-Kopplungen laDt im Zusammenhang mit Modellbetrachtungen nur cine PII'-Konformation mit Phenylalanin in den Positionen (i + 1) und (i + 2) zu. Dieses Ergebnis steht im Gegensatz zu den bisher beobachteten RegelmaDigkeiten, denenzufolge wegen der L-Konfiguration beider Phe-Reste fur 1 eine PI-Konformation zu erwarten ware. Ungewohnlich ist auch das Auftreten von zwei cis-Peptidbindungen in einem Pentapeptid. Peptide Conformations, 41 ' ! -A Unique Conformation of the Cyclic Pentapeptide cyclo-(-Pro-Pro-Phe-Phe-Gly-) in DMSO
The title compound 1 was obtained on two different ways by cyclizafion between Gly' and Pro' as well as between Phe4 and Gly5. Investigations by 'H-, 13C-, and 'jN-NMR spectroscopy show that one single conformation of the peptide dominates in DMSO solution.
From the temperature dependence of the NH-proton signals and the changes of their chemical shifts on adding chloroform we conclude that only the glycine NH is intramolecularly oriented. The chemical shifts of the proline p-and y-carbons indicate both Xaa -Pro peptide bonds to be cis configurated. The evaluation of interproton distances, which were obtained by one-and two-dimensional NOE measurements, and NH-C,H coupling constants, combined with model studies lead to a 011' conformation with phenylalanine in positions (i + 1) and (i + 2). This result is in contradiction to the pI conformation which is expected for both Phe's with L-configuration. The occurrence of two cis peptide bonds in a cyclic pentapeptide is unique.