Peptidkonformationen, 26 Ein- und zweidimensionale H-NMR-Untersuchungen zur Konformation der beiden cyclischen Pentapeptidecyclo-[Pro-Phe-Gly-Ser-Gly] undcyclo-[Pro-Ser-Gly-Phe-Gly]
✍ Scribed by Kessler, Horst ;Kogler, Herbert
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1983
- Tongue
- English
- Weight
- 617 KB
- Volume
- 1983
- Category
- Article
- ISSN
- 0947-3440
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✦ Synopsis
Abstract
Die Konformation von cyclo‐[Pro‐Phe‐Gly‐Ser‐Gly] (1) und cyclo‐[Pro‐Ser‐Gly‐Phe‐Gly] (2) in CDCl~3~ und DMSO wurde aus den NMR‐spektroskopischen Daten mit Hilfe von 2D‐NMR‐Techniken bestimmt. Sie ist mit der schon für cyclo‐[Pro‐Phe‐Gly‐Phe‐Gly] (3) gefundenen βIγ^i^‐Struktur vergleichbar; es zeigen sich aber Unterschiede hinsichtlich der konformativen Stabilität. 1 ist in den untersuchten Lösungsmitteln konformativ einheitlich. Demgegenüber ist in 2 eine Stabilisierung der βI‐Schleife durch einen hydrophoben Bereich aufgrund der hydrophilen Seitenkette des Serins in Position 2 im Gegensatz zu 1 und 3 nicht möglich: die βI‐Schleife bricht in DMSO oberhalb 360 K auf. Desgleichen konnte für 2 in CDCl~3~ als einziges gesichertes Strukturelement die γ‐Schleife zwischen Gly^5^ und Gly^3^ mit Phe^4^ in der j + 1‐Position beobachtet werden. Eine zweite γ‐Schleife von Ser^2^ zu Gly^5^ ist wahrscheinlich.