Ph3PO + CHCIS + [(C2HS)3NH]+C1-+ [(C2HS)jNHlfX-+ R-NH -CHR -CO -NH -CHR-COZR (X = CI, Br, TosO) Dabei blieb die optische Reinheit in einigen Fallen erhalten, wahrend in anderen Racemisierung festgestellt wurde. Es erschien uns daher erforderlich, die Peptidknupfung mit Triphenylphosphin/ Tetrachlorkohlenstoff besonders unter diesem Aspekt weiter zu untersuchen. Angeregt durch die Untersuchungen von Wieland und Seeliger'), die bei der Synthese von N-(ter~-Butyloxycarbonyl)alanyl-phenylalanyl-prolin-methylester rnit Triphenylphosphin/Tetrachlorkohlenstoff eine vollstandige Racemisierung des Phenylalanins fanden, fiihrten wir den Anderson-Test durch. Bei diesem Test wird ebenfalls die Racemisierung des Phenylalanins beim Peptidaufbau von der Acylseite her untersucht. Wir fanden hierbei einen Racematanteil von 65 f 1.5% (siehe Tab. l), wahrend der strenge Young-Test 9, rnit Triphenylphosphin/Tetrachlorkohlenstoff zum Racemat fiihrte. Die Kopplung eines N-Acylpeptids mit einer Aminkomponente scheint folglich rnit dieser Methode kritisch zu sein. Unser Ziel war es nun, die Racemisierung der Acylkomponenten zu unterdrucken. Einen Ansatzpunkt boten unsere Untersuchungen uber den Mechanismus dcr Reaktion 'I, bei denen wir eine Aktivierung der Acylkomponenten wahrscheinlich machen konnten. Eine Aktivierung der Acylkomponenten erfolgt ebenfalls bei der Dicyclohexylcarbodiimid-Methode"), bei der die Racemisierung durch Zus;itze gesenkt werden kana Das von KBnig und 30. Mitteil. uber die gemeinsame Einwirkung von Phosphinen und Tetrachlorkohlenstoff auf