Modelluntersuchungen zur Funktion der Tetrahydropterine als Cofaktoren biologischer Hydroxylierungen
✍ Scribed by Wahlefeld, August-Wilhelm ;Jaenicke, Lothar ;Hein, Günter
- Book ID
- 102898941
- Publisher
- Wiley (John Wiley & Sons)
- Year
- 1968
- Weight
- 715 KB
- Volume
- 715
- Category
- Article
- ISSN
- 0074-4617
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✦ Synopsis
werden synthetisiert und ihre Eigenschaften als Redoxsystem sowie als Metallkomplexbildner untersucht. -Das Tetrahydropterin 1 wird reversibel uber ein Trihydropterin-Radikal 5 bzw. dessen N.N'-Dimeres zum 7.8-Dihydro-pterin 2 oxydiert, wie durch Aufnahme der potentiometrischen Oxydoreduktionskurven, der polarographischen Halbstufenpotentiale und der UV-Spektren nachgewiesen wird. Edtsprechend ist die Metall-Affinitat der Hydrierungsstufen bestimmt worden. Es bilden sich aus 1 mit zweiwertigen Ubergangsmetallen (CLI~@) und aus 2 mit einwertigen ubergangsmetallen (Cue) die gleichen chargetransfer-Komplexe, in denen das Pterin in der radikalischen Trihydropterin-Zwischenstufe stabilisiert ist. -Auf Grund dieser Modelluntersuchungen wird die enzymatische Hydroxylierung aromatischer Ringe als ein Kreisvorgang gedeutet, bei dem 1 das essentielle Metall reduziert, das dann seinerseits mit Sauerstoff uber das Peroxid-Anion das hydroxylierende Hydroxyl-Radikal oder das Hydroxyl-Anion bildet.
Tetrahydropterine sind als Redox-Cofaktoren einer Anzahl zellularer Synthesen nachgewiesen worden.
Die Einkohlenstoff-Gruppe der 5.10-Methylen-tetrahydrofolsaure geht mit Thymidylat-Synthetase in einer inneren Redoxreaktion, an welcher der 6-standige Wasserstoff des Cofaktors beteiligt ist, in die 5-Methyl-Gruppe des Thymins uber; aus der 5.6.7.8-Tetrahydro-folsaure entsteht dabei 7.8-Dihydro-folsaurel).
Tetrahydrobiopterin wurde als naturlicher Cofaktor der Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin von Kuufmun2) erkannt. Fur das intermediar entstehende Dihydrobiopterin wurde eine chinoide Dihydro-Struktur vorgeschlagen, die sich mit einer Halbwertszeit von 20 Min. in das stabilere 7.8-Dihydro-biopterin umwandeln soll. Als Modell-Cofaktor ist 6.7-Dimethyl-2-amino-4-hydroxy-pterin verwendet worden, das qualitativ gleiche Coenzym-Aktivitat be-sitzt3). Analog wird auch Tyrosin zu Dihydroxyphenylalanin hydroxyliert4)).