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Die Aminosaure-Sequenz i?n Protein des Tabakmosaikvirus.
Das Protein des Tabakmosaikvirus (TMV) besteht aus identischen Untereinheiten, deren Moleknlargewicht durch chemische und physikalische Methoden zu rund 17500 bestimmt wurde. Jede einzelne Protsinuntereinheit wird durch eine unverzweigte Polypeptidkette dargestellt, die 156 Aminosauren umfaRt. Das Carboxyl-Ende der Kette wird durch die Aminosiure Threonin, das Amino-Ende durch Serin gebildet, dessen Aminogrnppe rnit dem Acctyl-Rest substituiert ist.
Durch Spaltung rnit proteolytischen Ensymen kann diese Polypeptidkette spezifisch abgebaut werden. Bei Verwendung von Trypsin werden 12 Spaltpeptide erhalten, die in ihrer Aminosaure-Sequenz fast vollig aufgeklart werden konnten. Um die Folge dieser 12 tryptischen Spaltpeptide in der Polypeptidkette zn bestimmen, wurde das TMV-Protein mit Pepsin oder Chymotrypsin gespalten und anschlieDend diejenigen Peptide isoliert, die Arginin oder Lysin enthielten. Diese peptischen und chymotryptischen Spaltpeptide bilden namlich die Briickenglieder zwischen den einzelnen tryptischen Spaltpeptiden. Nach der Sequenzanalyse von 22 solcher ,,Briickenpeptide" konnten die 12 tryptischen Spaltpeptide zur Gesamtsequenz zusammengefugt werdenl).
Die Aufklarung der gesamten Aminosaure-Sequenz des TMV-Proteins ist von besonderer Bedcutung, da sich am TMV leicht Mutationen anslosen lassen nnd die damit verbnndenen Anderungen in der Aminosaure-Sequenz festgestellt werden konnen2-s).
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