## Abstract Die Michael‐Addition aktiver Methylenverbindungen an Acrylnitril in nichtwäßrigem Medium verläft mit katalyt. Mengen starker Base als pseudomonomolekulare Reaktion. Für die Cyanäthylierung aller untersuchten aktiven Methylenverbindungen I–VI wurde die gleiche Aktivierungsenergie von 10
Kinetische Untersuchungen zur Denaturierung der Eigelbproteine durch rheologische Messungen
✍ Scribed by Mohr, K.-H. ;Simon, S.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1992
- Tongue
- English
- Weight
- 460 KB
- Volume
- 36
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
No coin nor oath required. For personal study only.
✦ Synopsis
Abstract
Eigelb ist aufgrund seiner Keimbelastung und Enzymaktivität nur begrenzt lagerstabil. Durch Pasteurisieren mit anschließender Kühllagerung kann die mikrobiologische Stabilität von Eigelb wesentlich erhöht werden. Dabei werden die Eigelbproteine mehr oder minder geschädigt.
In diesem Artikel werden Ergebnisse zur Kinetik der Proteindenaturierung im Eigelb ohne und mit lagerstabilisierenden Zusätzen an Kochsalz und Saccharose mittels rheologischer Messungen vorgestellt und diskutiert. Es wird gezeigt, daß die Eigelbproteine durch lebensmittelrechtlich erlaubte Zusätze von Kochsalz wirksamer mikrobiologisch stabilisiert werden können als durch Saccharose.
📜 SIMILAR VOLUMES