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Isocitratlyase von Candida guilliermondii, Stamm H 17 I. Reinigung und Charakterisierung

✍ Scribed by Prof. Dr. se. nat. H. Weide; Dr. rer. nat. W. Hildebrandt

Publisher
John Wiley and Sons
Year
2007
Tongue
English
Weight
407 KB
Volume
13
Category
Article
ISSN
0233-111X

No coin nor oath required. For personal study only.

✦ Synopsis

Abstract

Die spezifische Aktivität der aus Candida guilliermondii, Stamm H 17, nach Anzucht auf Acetat als C‐Quelle gewonnenen Isocitratlyase konnte durch Ammoniumsulfatfällung (60–75%) und Gelchromatographie (Sephadex G 200) 3,7 fach angereichert werden.

Die gereinigten Enzymfraktionen wurden in der Polyacrylamidgelelektrophorese in 6–8 Banden aufgetrennt. Das nach Gelchromatographie geschätzte Molekulargewicht des Enzyms liegt zwischen 250000 und 270000.

Der optimale pH‐Bereich für die Enzymreaktion in Phosphatpuffer erstreckte sich von pH 6,5–7,2 mit dem Maximum bei 6,8. Das Enzym unterlag einer ausgeprägten Substrat‐hemmung mit einem K~I~‐Wert von 60 mM. Die Michaelis‐Konstante betrug 0,3 mM threo‐D~s~‐Isocitrat. Die Isocitratlyase besitzt ein aktives Zentrum pro Enzymmolekül (Hill‐Koeffizient: n = 1).

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Die Aktivitat der Isocitratlyase wurde durch Oxalacetat (KI = 0,05 miw), Pyruvat ( K I = O,8 miw), Succinat (KI = 1,3 mM), Phosphoenolpyruvat (Kr = 1,6 mM), Glucose-6-Phosphat ( K I = 5,0 mM) und ATP gehemmt; die verschiedenen Typen der Hemmwirkung dieser Substanzen werden erortert. KI-Werte von 9,O

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