Hämoglobine, XXIV. Über die Primärstruktur eines dimeren Hämoglobins, Erythrocruorin, von Insekten (Komponente II β vonChironomus thummi thummi, Diptera)
✍ Scribed by Kleinschmidt, Traute ;Braunitzer, Gerhard
- Publisher
- Wiley (John Wiley & Sons)
- Year
- 1978
- Weight
- 764 KB
- Volume
- 1978
- Category
- Article
- ISSN
- 0074-4617
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✦ Synopsis
Abstract
Aus der Hämolymphe der Larven von Chironomus thummi thummi wurde die dimere Hämoglobulin‐Komponente II β isoliert und in ihrer Primärstruktur aufgeklärt (Abbildung 6). Die Sequenzbestimmung wurde automatisch nach Edman und Begg überwiegend an tryptischen Peptiden (Tabelle 2, Abbildungen 2–4) durchgeführt. Lysylpeptide wurden nach ε‐Markierung mit hydrophilen Senfölen des Benzols und Naphthalins abgebaut. Die Isolierung und Analyse aller Bromcyanpeptide (Tabelle 3, Abbildung 5) erlaubte die Zuordnung zur Primästruktur. Einige Sequenzen im C‐terminalen Bereich wurden an einem durch BNPS Skatolspaltung am Tryptophan gewonnenen Peptid (Tabelle 3) bestimmt. — Die Sequenzen von CTT II β und anderen Hämoproteinen werden verglichen. Für die gefundenen Deletionen und Insertionen werden mögliche Differenzen in der Sekundär‐ und Tertiärstruktur gegenüber den bekannten Atommodellen diskutiert.