Abstract
Die Anwendung von Sephadex G‐75 zur gelchromatographischen Molkenproteinfraktionierung gestattet bei aufsteigender Chromatographie die Gewinnung von Immunglobulinen, Serumalbumin, β‐Laktoglobulinen, Minorfraktionen des α‐Laktalbumins und des α‐Laktalbumins. Wiederholte Chromatographie an Sephadex G‐75 gibt die Möglichkeit der Auftrennung aller Proteinhauptkomponenten mit guter Auflösung. Die mit dieser Methode untersuchte sprühgetrocknete Ultrafiltrationsprobe der Molkenproteine weist einen erniedrigten Gehalt an β‐Laktoglobulinen (45,04%) und einen erhöhten Gehalt der hochmolekularen Immunglobulinfraktion (28,55%) auf. Entsprechende Werte für die unbehandelte Probe waren: 64,14% bzw. 9,42%.
Die elektrophoretische Prüfung der hochmolekularen Fraktion ergab Proteinbanden mit einer relativen Beweglichkeit entsprechend der Immunglobuline, Serumalbumin und β‐Laktoglobulin. Die Polyacrylamidgelelektrophorese von Molkenproteinen unter Zusatz von 8M Harnstoff ergab für die Untersuchungsprobe eine bessere Auflösung. Der Unterschied der relativen Beweglichkeit von β‐Lactoglobulin und α‐Lactalbumin, ausgedrückt in der Differenz der R~F~‐Werte, betrug R = 0,17 bei 8 M Harnstoff und RR = 0,09 ohne Harnstoffzugabe.