1577 210. Esterases I1 l ) . Purification partielle de la lipase de pancreas de pore par R. A. Boissonnas. (30 VII 48)
Alors que plusieurs enzymes ou zymogknes pancrkatiques ont dAjh BtB obtenus 8 1'8tat pur et cristallin (trypsine, trypsinogbne, chymotrypsine, chymotrypsinoghe, carboxypeptidase, ribonuclease, d&soxyribonucli:ase, a-amylase), la purification de la lipase de pancreas n'a BtC? que peu Btudiee.
Willstatter et Waldschmidt-Leitx2) expriment l'activit6 de leur produit, enrichi au moyen d'absorptions fractionnhes, par rapport au poids see a p r h dialyse. Or nous savons actuellement que cette manibre de proceder conduit a des resultats tout h fait erron6s3).
Glick et King3) effectuent des precipitations salines, mais ils ne tiennent pas compte de l'effet activateur de certains sels dans leur m6thode de dosage.
Bamann et Laeverenz4) ont annonce avoir obtenu des cristaux k activite lipatique h partir d'un extrait brut de pancreas. L'experience n'a jama,is 6tB reproduite par ces auteurs. I1 s'agit probablement de l'occlusion de lipase dans les cristaux d'une autre substance. D'autre part les m6thodes employees jusqu'ici pour l'extraction de la g l a n ~I e ~-~) produisent une forte desactivation de la lipase. Nous avons done repris le problbme dks le d6but et ktudie tout d'abord les conditions d'extraction les plus favorables en variant le temps, la temperature, le pH, la nature et la concentration des sels, ainsi que la vitesse d'agitation. Nous sommes parti de la poudre sbche de pancreas de pore6), le pore &ant l'animal dont le pancreas est le plus riche en lipase'). Le dosage d'activite a 6t6 effectu6 avec le Tween 20 comme substrat selon le procede decrit pr6c6demment8). La richesse est exprim6e en unites d'activit6 Tween par mgr. d'azote Kjeldahl. Pour des dosages rapides d'orientation sur la concentration en protPlines, nous nous sommes servi de la mesure de l'absorption l) Estkrases I. R. A .