𝔖 Bobbio Scriptorium
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Die Wechselwirkung von Polymyxin B mit zweiwertigen Kationen in wässeriger Lösung

✍ Scribed by H. Brintzinger

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1961
Tongue
German
Weight
572 KB
Volume
44
Category
Article
ISSN
0018-019X

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✦ Synopsis

ACTA

b) Attaque Ci la carboxypeptidase: Cet enzyme libere a p r h 2 h dBjja His et la totalit6 de Leu et Phe. L'unique peptide rBsiduel, demeurant inchang6 m&me apres 24 h de digestion, migre moins vite (Eq,g = 1.0 Leu) que le decapeptide XXXI. Aprbs hydrolyse acide totale, il fournit Asp, Arg, Tyr, Val, His et Pro; il contient Bgalement la lencine dont la tache coincide avec celle de l'heptapeptide au pH 1,9. c) Attaque ri la trypsine: I1 sc produit aprks 24 h une scission complete du dicapeptide en deux fragments. 1-e premier migrant plus vite (E:,g = 0.8 His) que le decapeptide XXXI, fournit apr& hydrolyse Asp et Arg. Le seconde migre moins vite (E:,g = 1,0 Asp) et donne par hydrolyse totale Val, H i s . Pro, Phe, Tyr et Leu.

SUMMARY

Va15-angiotensin-I and one of its optical isomers, Vd5-~-Phes-angiotensin-I, were synthesized by a new way excluding any possibility of racemisation. The optical purity of the intermediary and final peptides was furthermore ascertained by enzymatic degradation. Val5-angiotensin-I exhibited the full biological activity expected. V ~F D -Phe8-angiotensin-I was found to be practically inactive. It failed also to antagonize Val5-or Ileu5-angiotensin-I or to inhibit t converting enzyme *.

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