✍ Scribed by Schauenstein, E. ;Stanke, D.
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Spektrographische Untersuchungen über die fermentative und Säure‐Hydrolyse von menschlichem Sehnenkollagen zeigten, daß die Aminosäure‐Absorption nur einen kleinen Teil der Gesamtabsorption von Kollagen im Gebiet zwischen 2500 und 4200 mm^−1^ ausmacht. Der weitaus größere Anteil wurde H‐gebundenen Peptidgruppen zugeschrieben, die — je nach dem p~H~‐Wert des Quellungsmittels — in der Keto‐ oder Enolform existieren können.
Ganz analoge Absorptionsbanden kann man auch bei N‐Methylacetamid bei den entsprechenden p~H~‐Werten beobachten.
Auf Grund dieser Ergebnisse kann gezeigt werden, daß der Fermentabbau ebenso wie die Reaktion mit Cupriäthylendiamin im wesentlichen nur zu einer Sprengung der Wasserstoffbrücken führt, die Säurehydrolyse dagegen auch zu einer beträchtlichen Proteolyse. Die Absorption der Gelatine ergibt, daß hier bedeutend weniger H‐Brücken vorhanden sind als beim nativen Kollagen.
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