L'ozonation de l'olCate d'6thyle donne lieu A la formation de l'aldkhyde pklargonique. Mais les manifestations spectrographiques de la production d'aldkhyde sont moins marqukes que dans l'ozonation d'olkfines A A conjugk avec un groupe carbonyle. Si au cours de l'ozonation de 1'olCate dCthyle il n'
Die Fixierung von [14C]-Biotin an die Leberproteine des Hühnchens
✍ Scribed by A. Gilgen; F. Leuthardt
- Book ID
- 102855882
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1962
- Tongue
- German
- Weight
- 930 KB
- Volume
- 45
- Category
- Article
- ISSN
- 0018-019X
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✦ Synopsis
Die biochemische Funktion des Biotins konnte kurzlich durch LYNEN u. Mitarb. l) aufgeklart werden. Die Autoren zeigten, dass die p-Methylcrotonyl-CoA-carboxylase Biotin als Wirkungsgruppe enthalt ; die ((aktivierte D Form der Kohlensaure ist an Biotin gebundene Kohlensaure, die bei den Carboxylierungsreaktionen auf andere Verbindungen iibertragen werden kann. Neben dem oben genannten Enzym sind noch andere als Biotinproteide erkannt worden, so die Acetyl-CoA-carboxylase (WAKIL
Es hat sich aber gezeigt, dass Biotinmangel eine ganze Reihe weiterer Enzyme auf indirektem Weg beeinflusst. Die Aktivitaten des t Malic enzyme )) OCHOA'S') wie auch der Phosphoenolpyruvat-carboxykinase von UTTER & KURAHASHI 8, sind beim Biotin-Mangelhuhnchen stark herabgesetzt; doch handelt es sich hier nicht um Riotinenzyme (OCHOA u. Mitarb.e), BETTEX-GALL AND^^), SEMENZA u. Mitarb. ll). In einzelnen Fallen hat sich die sekundare Natur dieser Defekte dadurch nachweisen lassen, dass es gelungen ist, sie ohne Zufuhr von Biotin zu korrigieren (DAKSHINAMURTI u. Mitarb.12)).
Von der Tatsache ausgehend, dass ein grosser Teil des Biotins in den Geweben sich nicht in freier Form findet, sondern an Protein gebunden ist, haben wir in unserem Laboratorium die Fixierung von [14C]-Biotin an die Leberproteine des normalen und des Biotin-Mangelhuhnchens untersucht. Wir haben dariiber 1960 in einer kurzen vorlaufigen Mitteilung berichtet (GILGEN, BETTEX-GALLAND & L E U T H A R D T ~~) ) . Es zeigte sich, dass offenbar zwei Mechanismen der Biotinfixierung bestehen. Ein Teil des Biotins wird schon beim blossen Kontakt mit den Proteinen oder bei der anschliessenden Aufarbeitung so fest an Protein gebunden, dass er auch mit heisser
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