Die enzymatische Wirkung von 3 Isoenzymen der Glucoamylase aus Aspergillus niger auf verschiedene Substrate
✍ Scribed by Pusch, D. ;Rawel, H. ;Kroh, L. ;Westphal, G.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1991
- Tongue
- English
- Weight
- 399 KB
- Volume
- 35
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Glucoamylase (E.C.3.2. I .3.) kann aus unterschiedlichen Mikroorganismen isoliert werden. In der Literatur ist die analytische Charaktcrisierung der Glucoamylase sehr vielfaltig angegeben. Ein direkter Zusammenhang zwischen Art des produzierenden Mikrmrganismus und Anzahl von Proteinfraktionen besteht nicht. Auf die Anzahl und Aktivitat der Isoenzyme der Glucoamylase habcn Medienisammensetzung, Kulturbe- dingung und Reinigungsverfahren wesentlichen EinfluR.
In der vorliegenden Arbeit wird einc Glucoamylase aus A. niger mittels SDS-Polyacrylamidelektrophorese nach Laemmli in Isoenzyme getrennt. Ek wird nachgewiesen, d a B 2 56 SDS in einer 0,l %igen Enzymlasung nur einen geringen Aktivitatsabfall bewirkt und demzufolge die SDS-PAGE zur Trennung der Glucoamylase B mil anschlieknder Aktivitatsbestimmung genutzt werden kann. Die Isoenzyme weisen rcl. Molekiilmassen von 78500, 70800 bzw. 42600 auf. Alle 3 Isoenzyme katalysieren die Hydrolyse von polymeren Substraten (liisliche Zulkowsky-Starke, SHP und Kartoffelstarke) sowie von D-Maltose. Sie sind deshalb Glucoamylasen. GA I weist die geringste und GA I1 die hijchste Enzymaktivitat auf. Die D-Maltose wird in Abhangigkeit von den Isoenzymen der Glucoamylase quasi kontinuierlich enzymatisch hydrolysiert. Die polymeren Substrate zeigen anfanglich @is 72 h) cine starke Zunahme der Hydrolyse, die nachfolgend nur noch geringfiigig ansteigt. Die Nahrung 35 (1991) 6 Das Ziel der vorliegenden Arbeit besteht darin, eine Glucoamylase aus A. niger mittels Gelelektrophorese aufzutrennen sowie die hydrolytische Aktivitat der einzelnen Isoenzyme unter Verwendung unterschiedlicher Substrate zu ermitteln.