Der stereochemische Verlauf der enzymatischen Wassereliminierung von 4-Hydroxybutyryl-Coenzym A zu Crotonyl-Coenzym A
✍ Scribed by Peter Friedrich; Daniel J. Darley; Bernard T. Golding; Wolfgang Buckel
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 2008
- Tongue
- English
- Weight
- 302 KB
- Volume
- 120
- Category
- Article
- ISSN
- 0044-8249
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✦ Synopsis
Hydroxybutyryl-Coenzym A (4-Hydroxybutyryl-CoA, 1, Schema 1) enthält drei diastereotope Methylengruppen, die während der reversiblen Dehydratisierung zu Crotonyl-CoA (But-2-enoyl-CoA, 2) entweder ein Wasserstoffatom verlieren oder hinzugewinnen. Die 4-Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase aus Clostridium aminobutyricum, die diese faszinierende g-Eliminierung katalysiert, [1] ist auch das Schlüsselenzym des vor kurzem entdeckten fünften CO 2 -Fixierungszyklus. [2] Jede 56-kDa-Untereinheit der homotetrameren Dehydratase enthält ein Flavin-Adenin-Dinucleotid (FAD) und einen [Fe 4 S 4 ] 2+ -Cluster. [1] Die Kristallstruktur zeigt einen Spalt zwischen Cluster und FAD, in dem das Substrat gebunden werden könnte. [3] Die mittelkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase, die auch FAD, aber keinen Cluster enthält, weist eine verwandte Struktur auf,