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Der Einfluss von D-Aminosäureresten auf das konformative Verhalten von Kollagenmodellpeptiden

✍ Scribed by Peter Frey; Hans Nitschmann

Publisher
John Wiley and Sons
Year
1976
Tongue
German
Weight
526 KB
Volume
59
Category
Article
ISSN
0018-019X

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✦ Synopsis

The influence of D‐amino acid residues upon the conformative behaviour of collagen model peptides.

(L‐Pro‐L‐Pro‐Gly)~10~ and (L‐Pro‐D(L)‐Pro‐Gly)~10~ with 10 percent D‐Prolin residues have been synthesized by the Merrifield technique. Further Poly‐(Gly‐Pro‐Pro) and Poly‐(Ala‐Gly‐Pro) with various amounts of D‐amino acid residues have been synthesized by polycondensation of the proper tripeptides. The conformational behaviour of all these polypeptides has been studied by measurements at varying temperatures of optical rotation, circular dichroism and molecular weight. The results show that limited amounts of D‐amino acid residues do not impedecollagen‐like triple helical conformations. The denaturation temperatures, however, are considerably lowered by D‐amino acid residues. The implications of these findings for the understanding of the properties of partially racemized degraded gelatins with relatively low gel melting points are discussed.

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