Darstellung, Charakterisierung und Konformationsbestimmung eines Undekapeptidhydrazids der N-terminalen Alamethicin-Sequenz

✍ Scribed by Mayr, Wilfried ;Jung, Günther

• Publisher: John Wiley and Sons
• Year: 1980
• Tongue: English
• Weight: 951 KB
• Volume: 1980
• Category: Article
• ISSN: 0947-3440
• DOI: 10.1002/jlac.198019801006

✦ Synopsis

Abstract

Der N‐terminale helikale Teil 2 der Alamethicin‐Sequenz (1) wurde am solubilisierenden Träger Polyoxyethylen aufgebaut. Das N‐acetylierte Undekapeptid wurde durch Hydrazinolyse als kristallines Hydrazid 2b (Ac‐Aib‐L‐Pro‐Aib‐L‐Ala‐Aib‐L‐Ala‐L‐Gln‐Aib‐L‐Val‐Aib‐Gly‐NHNH~2~) abgespalten. Die Ergebnisse der Elementar‐ und Aminosäurenanalysen, sowie das Ergebnis der Gaschromatographie/Massenspektrometrie des veresterten und trifluoracetylierten Partialhydrolysats von 2b und die Gaschromatogramme der N‐Pentafluorpropionylaminosäure‐isopropyl‐ester an N‐Propionyl‐L‐valin‐tert‐butylamidpolysiloxan als chiraler Phase stimmten mit denen der synthetisierten Sequenz 2b überein. Ferner gelang die selektive Abspaltung des N‐terminalen N‐Acetyl‐2‐methylalanins durch Trifluoracetolyse der besonders säurelabilen Aib — Pro‐Peptid‐bindung im Modell Ac‐Aib‐Pro‐NH~2~ (6), im Undekapeptid 2b und im Alamethicin (1). Die helikale Konformation des N‐Acetylundekapeptidhydrazids 2b wurde mit Hilfe der Circulardichroismus‐Spektren über drei unterschiedliche Auswertemethoden sowie mittels ^13^C‐NMR‐Spektroskopie bewiesen.