Für den Prozess der Ionenaustausch-Chromatographie zur Proteintrennung ist die Verwendung von Salzgradienten auf den Eluenten zielführend. Der zugrunde liegende Mechanismus wird durch nichtlineare Mehrkomponenten-Adsorptionsgleichgewichte beschrieben, welche den Einfluss der Gegenionen-(Salz) Konzentration sowie die räumlichen Eigenschaften der Proteinmoleküle berücksichtigen [1]. Hintergrund des Beitrags ist die Modellierung und Simulation der chromatographischen Trennung der Proteine b-Lactoglobulin A & B [2]. Speziell für kleine Proteinkonzentrationen war das vom Modell vorhergesagte Adsorptionsverhalten nicht zufriedenstellend. Diese Ergebnisse werden aufgegriffen und anhand der systematischen Bestimmung aller sieben relevanten SMA-Parameter diskutiert. Es wurden Batch-Experimente im Labor durchgeführt, wo bekannte Menge von Adsorber mit einer definierten Protein/Salz-Lösung ins Gleichgewicht gebracht werden. Optimale Entscheidungen für einen Versuchsplan zu treffen ist hier a priori nicht möglich. Stattdessen wurde ein iteratives Vorgehen, bestehend aus der systematischen Ermittlung eines optimalen Versuchsplans sowie seiner Durchführung und Auswertung, verfolgt. Die Ergebnisse von konventionell und optimal geplanten Experimenten werden gegenübergestellt und anhand verschiedener Kriterien dis-kutiert: eine Kreuzvalidierung, statistische Analysen zu den Konfidenzbereichen ermittelter Parameter sowie die Vorhersagegenauigkeit des Adsorptionsmodells.