Barry T. Nall and Ken A. Dill (Editors), Conformations and Forces in Protein Folding. X + 222 S., 106 Abb., 26 Tab. Washington 1991. American Association for the Advancement of Science. $ 34.95. ISBN: 0-87618-394-6
✍ Scribed by H. Fritzsche
- Book ID
- 102388606
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1992
- Tongue
- English
- Weight
- 106 KB
- Volume
- 32
- Category
- Article
- ISSN
- 0233-111X
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✦ Synopsis
Nach wie \ o r ist der Protein-Faltungsprotell noch nicht verstanden. Welche Aminosiuresequcnzen niussen \ orhanden sein. uni die verschiedenen geordneteii Strukturbereiche im Protein 7u generieren? Welche physikalischen Kriifte spielen dabei welchc Rolle'! Das vorliegende Werk faDt den heutigen Kenntnisstand zusammen. Ini Vorwort nird a u f die Dringlichkcit zur Losung des Problems im Zusamnienhang niit dem Projekt zur Autliliirung des menschlichen Genonis ( H U G O ) hingewiesen. denn in der Natur sind vie1 eher Strukttiren als Sequewen von Proteinen konservativ. Das Huch ist in vier Sektionen eingeteilt. die jeweils niit einer Einfiihrung beginnen. Part 1, ..Compact States. Electrostatics, and Folding". ist vor allem der Anwendung elektrostatischer Theorien auf den Faltungsprozess gewidmet. Prnblematisch hleibt nach wie vor die Kenntnis der Energiebeitriige durch die Wechselwirkung der ein7elncn cheniischen Gruppen a d d e r Proteinoberflichc mil dein Liisungsmittcl. Prinzipiell kann aber die gesamte elektrostatische Encrgie makromolekularer Systeme (Proteine) berechnet werden. Die Methodologie kann ztir Berechnung der Freien Energie bei Substratbindung oder Faltung genutzt werden fGrr-so?\ & Ho\tc;). Die Bedeutung elektrostatischer Effekte fur dic allostsrische Regulation wird am Reispiel dcr Aspartat-Transcarbo?;ylase ron GLACMN, MATTHEW & ALLEWELL denionstriert. Eiiie Methode i u r einheitlichen Behandlung von Ladungseffekten bei Proteinen im gct',llteten und cntfalteteii Zustand a i r d von S.riC;TER & DILL bcschrieben. CHAN & DILL legen eiiie Studie iibrr koinpakte Polymerstrukturen \or. Im z\vciten Teil. ..Relation of Amino Acid Sequences to Structure and Folding". wird das Kernproblem diskutiert und nach experimentellen Losungswegen gesucht. HARDIES & GARVIN stellen die Frage nach Zusanimenhiingen zwischen niolekiilarer Evolution und dem Faltungs-Code. In zwei Beitrigen wird die N M R als zur Zeit wohl \vichtigste experimentelle Methodc fur die Entschliisselung des Faltungs-Codes genutzt. PEASE. STORRS & WEhlMER untrrsuchen Hybridproteine aus Apamin und S-Peptide mit Disulfid-Stabilisieruiig. NADEKI t't rr/. bestinimeii die 3D-Struktur yon Ala 14/Ala38-BPTI, um die Rolle der Cysl4 Cys38-Disulfidbindung ini Wildtyp zu ermitteln. N M R ist nicht anwendbar