Aufbau des Insulinsegments B 13–20 nach der Liquid-Phase-Methode und Synthesekontrolle der trägergebundenen Peptide durch13C-NMR-Spektroskopie
✍ Scribed by Schoknecht, Wolfgang ;Albert, Klaus ;Jung, Günther ;Bayer, Ernst
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1982
- Tongue
- English
- Weight
- 799 KB
- Volume
- 1982
- Category
- Article
- ISSN
- 0947-3440
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✦ Synopsis
Abstract
Die geschützte Partialsequenz B 13–20 der Insulin‐B‐Kette wurde schrittweise mit Hilfe der Liquid‐Phase‐Methode aufgebaut: Boc‐Glu(Bzl)‐Ala‐Leu‐Tyr(Bzl)‐Leu‐Val‐Cys(Bzl)‐Gly‐OPOE (8) [POE = Polyoxyethylen]. Das partiell geschützte Octapeptid Boc‐Glu‐Ala‐Leu‐Tyr(Bzl)‐Leu‐Val‐Cys(Bzl)‐Gly‐OH (9) wurde durch alkalische Verseifung vom solubilisierenden Polymerträger abgespalten. Jede Synthesestufe wurde durch ^13^C‐NMR‐Spektroskopie der polyoxyethylengebundenen Peptide 1–8 kontrolliert. Die ^13^C‐NMR‐Spektren (20.63 MHz) aller polymergebundenen Zwischenprodukte 1–8 und vom abgespaltenen Octapeptid 9 zeigten übereinstimmung mit den erwarteten Signallagen der Aminosäurebausteine. Im 100.62‐MHz‐^13^C‐NMR‐Spektrum des polymergebundenen Octapeptids 8 wurde jedoch eine Benzylumlagerung am Tyrosinring entdeckt. Ab dem Hexapeptid 6 ergeben sich anhand von Circulardichroismus‐Messungen eindeutige Hinweise auf die Ausbildung einer α‐helikalen Sekundärstruktur. Diese Konformation spiegelt sich auch in den ^13^C‐NMR‐Spektren durch typische Verschiebungen der CO‐, C~α~‐ und Seitenketten‐Signale wider.