Affinitätschromatographische Reinigung und Charakterisierung von zwei permanenten Thermitaseinhibitoren aus Kartoffeln
✍ Scribed by Schädlich, Hiltrud ;Flemming, Ch. ;Gabert, A. ;Täufel, A.
- Publisher
- John Wiley and Sons
- Year
- 1988
- Tongue
- English
- Weight
- 899 KB
- Volume
- 32
- Category
- Article
- ISSN
- 0027-769X
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✦ Synopsis
Zur lsolierung und Charakterisierung von Inhibitoren aus Kartoffeln der Sorte ,,Mariella" wurde ein salzsaurer Extrakt hergestellt, der diskelektrophoretisch nachweisbar sieben Proteinbanden enthalt. Zwei Banden sind inhibitorisch inaktiv gegenuber Thermitase, Chymotrypsin und Trypsin. Durch Affinitatschromatographie des Kartoffelextraktes an Trypsin-Sepharose 4 B wird Kartoffelinhibitor I gewonnen, der Trypsin, Chymotrypsin und Thermitase hemmt und diskelektrophoretisch aus 5 Banden besteht. Die Fraktion, die nicht gebunden wird, ist ohne Antitrypsinaktivitat und wird an einem weiteren Adsorbens (Subtilisin-Sepharose 4B) chromatographiert. Von Subtilisin wird ein Inhibitor spezifisch gebunden, der als Kartoffelinhibitor I1 bezeichnet wird, diskelektrophoretisch homogen ist, Thermitase, Subtilisin und Chymotrypsin inaktiviert und eine molare Masse von 14 kg/mol besitzt.
Die affinitatschromatographische Gewinnung von reinen Kartoffelinhibitoren ist nur bei Kombination von zwei Adsorbentien (Trypsin-Subtilisin oder Thermitase-Trypsin) moglich.