- ActivitC comparCe de la transaminase alanine-glyoxylate de Neurospora cultivC en prCsence de saccharose ou d'acbtate par G. Turian e t G. Cornbepine En hommage au Profcsseur TH. POSTERNAK L l'occasion dc son 60' anniversairc (29 VIII 63) La transamination enzymatique entre acides aminks naturels et glyoxylate est encore peu connuel). Une transaminase glutamate-glyoxylate a CtC dCcrite dans les tissus animaux2) et vCgktaux3). La transaminase alanine-glyoxylate n'a, par contre, 6tC mise en Cvidence que chez des microorganismes, une bactkrie du genre Pseudomonas 4, et les champignons Aspergillus niger 5), Blastocladiella emersonii6), Allomyces (souches hybrides) et Neurospora crassa 7 . Cette transaminase est gCnkratrice de glycine par Cquilibre favorable de la rCaction rCversible6) :
L-alanine + glyoxylate pyruvate +glycine Lors de notre premiere Ctude de l'activitk de la transaminase alanine-glyoxylate de Neurospora7), nous n'avions pu obtenir une production de glycine B partir d'extraits non dialysCs de cultures sur acktate, contrairement aux constatations faites avec des cultures sur meme milieu mais avec le saccharose comme source de carbone.
Cela nous avait conduit B envisager la possibilitk d'une rCpression de 1'activitC de l'enzyme par un excks de substances endogknes dans les extraits de cultures sur acCtate7).
Pour essayer de prkciser ce point, nous avons repris ces expkriences en soumettant les extraits de Neurospora B une dialyse prkalable, de manikre A pouvoir comparer l'activitk transaminasique des cultures sur saccharose, un rkpresseur de l'isocitratase*), celle des cultures sur acCtate, caractCrisCe par une forte induction isocitratasique productrice du substrat glyoxylique').
Neurosfiora wassa (souche sauvage de signe de compatibilitd +, collection de Baarn, Hollande) a 6t6 cultiv6 sur le milieu P de WESTERGAARD & MITCHELLQ) avec trois sources de c, soit: saccharosc 2:/, ; saccharose 1 yo + acdtate 1 % : acetate 2%.