Acetylcholin, XVII1) Acetokinase, Phosphotransacetylasen und Cholinacetylase der Honigbiene

✍ Scribed by Dann, Otto ;Roselieb, Horst ;Sucker, Heinz

• Publisher: Wiley (John Wiley & Sons)
• Year: 1967
• Weight: 520 KB
• Volume: 710
• Category: Article
• ISSN: 0074-4617
• DOI: 10.1002/jlac.19677100117

✦ Synopsis

Eingegangen am 9. Mai 1967 Aus dem waRrigen gepufferten Extrakt des Acetontrockenpulvers von Honigbienen werden durch fraktioniertes Erhitzen, Ammoniumsulfat-Fallung, Aceton-Fallung und zweimalige Molekulsiebchromatographie an Sephadex G-100 drei Enzym-Fraktionen erhalten, von denen Fraktion I die Aktivitat einer Phosphotransacetylase I, Fraktion I1 die einer Acetokinase und Fraktion 111 die eines Gemisches von Phosphotransacetylase I1 + Cholinacetylase aufweist. Die Phosphotransacetylasen zeigen keine Arsenolyse. Die Acetokinase der Bienen erweist sich, ebenso wie die Acetokinase aus Streptobacterium plantarum I0 S , Stubenfliegen und Hefe als frei von Carbamoylphosphatkinase-Aktivitat. -Acetylphosphat ist vermutlich am Ionenaustausch durch Zellmembranen beteiligt. In zellfreien Extrakten und angereicherten Fraktionen der Stubenfliege (Musca dornestica) verlauft die enzymatische Synthese von Acetylcholin aus ATP und Acetat iiberraschend iiber Acetokinase zu Acetylphosphat (Gleichung l)3), aus dem durch Phosphotransacetylase + Coenzym A Acetylcoenzym A gebildet wird (Gleichung 2), das mit Cholinacetylase Acetylcholin liefert (Gleichung 3)4).